糖结合蛋白可能在HIV感染中起作用
对于维持功能免疫系统至关重要的特定类型的“助手” T细胞包含一种称为PDI（蛋白质二硫异构酶）的酶。
这种酶会影响蛋白质如何折叠成特定形状，从而影响T细胞表现。PDI还通过帮助改变表面的形状在HIV感染中起作用包膜蛋白病毒，使该病毒能够与T细胞上的受体（例如CD4分子）最佳相互作用。
尽管众所周知，PDI抑制剂可以防止艾滋病毒感染，但这种情况如何仍然是一个谜。尽管众所周知，通常生活在细胞内的PDI可能会陷入细胞表面，但尚未理解这种情况。
现在，在一项新研究中，加州大学洛杉矶分校的研究人员报告说，一种称为Galectin-9陷阱PDI的糖结合蛋白在T细胞表面上，使其更容易受到艾滋病毒感染。
这些发现可能会导致研究人员成为抗HIV疗法的潜在新靶标，例如抑制PDI或Galectin-9的疗法。
进一步探索
抽象的
细胞表面糖蛋白与细胞表面上内源性凝集素的相互作用可调节质膜结构域的形成和维持，簇信号传导复合物，并控制质膜上糖蛋白的居住时间。Galectin-9是一种可溶的，分泌的凝集素，与糖蛋白受体结合，在细胞表面形成半乳肠蛋白 - 糖蛋白晶格。lectectin-9与特异性糖蛋白受体结合诱导CD4 TH1细胞的死亡，而CD4 TH2细胞由于替代性糖基化而耐乳糖素-9死亡。在Th2细胞上，Galectin-9结合细胞表面蛋白二硫化物异构酶（PDI），增加了PDI在细胞表面的保留，并改变了质膜上的氧化还原状态。细胞表面PDI调节整联蛋白在血小板上的功能，并增强T细胞对HIV感染的敏感性。我们发现，在Th2细胞上与PDI结合的半乳糖素-9导致通过β3整合素通过细胞外基质的细胞迁移增加，从而确定了调节T细胞迁移的独特机制。另外，lectectin-9与T细胞上的PDI结合增强了HIV感染。我们确定一种通过半乳糖素 - 糖蛋白晶格调节细胞表面氧化还原状态的机制，以调节不同的T细胞功能。
