2015年9月10日报告
仔细观察与帕金森氏症有关的蛋白质，发现与淀粉样蛋白形成有关的部分
一bob游戏组来自美国几个研究中心的科学家对α-突触核蛋白进行了更深入的研究。α-突触核蛋白是人脑中丰富的一种蛋白质，它也参与了帕金森氏症的发展。在他们发表在杂志上的论文中自然该团队描述了他们的研究，并就神经退行性疾病是如何由于纤维的形成而引起的提出了一些新观点。英国剑桥大学的Michel Goedert和霍华德休斯医学研究所的Yifan Cheng提供新闻与观点一块研究团队所做的工作，以及它如何增进了对帕金森病等疾病发病机理的更好理解。
α-突触核蛋白是一种最常存在于神经细胞顶端的蛋白质，被认为通过脂质结合参与神经元之间的通信。然而，在某些情况下，α-突触核蛋白表现异常并引起原纤维这种纤维倾向于迁移，造成脑组织损伤和相关的神经退行性变，这就是帕金森病的情况，这种病仍然是无法治愈的。在这项新的研究中，研究人员仔细观察了一系列氨基酸，它们是α-突触核蛋白肽的组成部分，对应于残基68-78。注意到形成其核心的晶体太小，无法用光学显微镜观察(因为它们比光的波长还小)，研究小组转而使用了微电子衍射。这样一来，他们不仅能看到肽，还能看到一对对面对面的β-片，β-片被认为是纤维的组成部分。
大多数之前的研究都表明位于30到53之间的残留物是导致帕金森氏症的罪魁祸首，但现在，根据这项新研究的结果，68到78之间的残留物似乎也起了作用。研究人员认为，这一区域可能与更多研究的区域相互作用，导致纤维形成增强。
Goedert和Cheng注意到，新发现的结构信息可能有助于开发能够抑制α-突触核蛋白原纤维形成的分子，从而作为阻止此类退行性疾病进展的一种手段。
进一步探索
摘要
蛋白质α-突触核蛋白是路易小体的主要成分，在帕金森病和其他神经退行性疾病中可见神经元相关聚集物。一个11-残基片段，我们称之为NACore，似乎负责淀粉样蛋白的形成和人类α-突触核蛋白的细胞毒性。在这里，我们描述了尺寸小于可见光波长的NACore晶体，因此光学显微镜是不可见的。由于晶体太小，无法用同步x射线衍射来确定结构，我们使用微电子衍射来确定原子分辨率的结构。1.4 Å的分辨率结构表明，这种方法可以确定以前未知的蛋白质结构，据我们所知，这是迄今为止任何低温电子显微镜方法所达到的最高分辨率。该结构显示由一对面对面的β-片构成的原纤维。x射线纤维衍射图显示NACore与全长α-突触核蛋白的有毒纤维相似。NACore结构和第二段结构启发了毒素全长α-突触核蛋白纤维大部分有序部分的模型，为设计α-突触核蛋白纤维抑制剂提供了机会。
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