致命蛋白质组合揭示了治疗病毒性疾病的新靶点
康奈尔大学的一项新研究详细说明了两种高致命性病毒在蛋白质结合时如何具有更大的致病潜力。
由微生物学和免疫学系副教授Hector aguilar - careno领导的研究小组在《柳叶刀》杂志发表的一项研究中发现了一对病毒可能存在类似的情况病毒学杂志。
阿基拉-卡雷诺说:“这两种病毒的联合感染可以发生在同一宿主中，但我们不知道如果它们的蛋白质结合会发生什么。”“我们发现，它们不仅可以一起工作，甚至可以比单独工作更好。”
阿吉拉-卡雷诺研究小组的成员是尼帕病毒和亨德拉病毒如何附着和融合宿主细胞的专家。病毒的自然宿主是果蝠;阿奎拉-卡雷诺的丈夫、康奈尔生物技术研究所的工作人员阿曼多·帕切科(Armando Pacheco)为杂志封面选择了一幅插图，展示了这种关系。
研究人员的重点是病毒融合蛋白(或F蛋白)和附着蛋白(G蛋白)。在之前的研究中，该团队揭示了这两种蛋白质如何在物理上相互作用病毒感染: G蛋白附着在细胞上;然后G触发F上下翻转，触发细胞和病毒膜之间的融合——这是感染的第一刻。
阿吉拉-卡雷诺知道G和F之间的“舞蹈”是病毒感染的关键步骤，但他很想知道如果蛋白质有了新的伙伴，舞蹈会发生什么变化。由于尼帕病毒和亨德拉病毒都可能同时感染果蝠，在野外很可能会发生蛋白质伴侣的转换。
他和他的团队在实验室中用人类细胞的遗传方法测试了不同的尼帕-亨德拉蛋白组合。在一些配对中，两人紧紧地拥抱在一起，就像探戈一样。但其中一种杂交基因——亨德拉F和尼帕g的表现就像林迪·霍普斯一样，它允许F蛋白像“天线”一样，增强了两者之间的融合病毒和细胞。
阿基拉-卡雷诺说:“这种蛋白质组合的相互作用更松散。”这种松弛实际上对应着更强的融合能力，因此也意味着更强的致病能力。
该混合蛋白质权力偶有着有趣的含义。
阿基拉-卡雷诺说:“我觉得这很有趣——相互作用的紧密性对这两种蛋白质至关重要。”“如果他们太紧，他们就不能正确协调进入牢房。现在我们知道了这一点，我们可以利用它来阻止病毒-细胞融合。”
阿吉拉-卡雷诺说，这种治疗方法可能被用于改善疫苗的功效或作为疫苗的替代品。他的实验室正在研究动物模型上的疫苗方法，以及这一新发现所启发的治疗方法。
aguilar - careno的实验室还在进行相关研究，可能导致无疫苗疗法或改进疫苗来治疗包膜病毒，包括人类免疫缺陷病毒(HIV)和流感等传染病。被包膜病毒包裹在一层由受感染细胞的质膜制成的外外衣中，这层外衣可以保护病毒并帮助它感染其他细胞细胞。
阿圭拉-卡雷诺说:“我们的工作可能会导致药物的产生，从而使发明成为可能，比如具有更广泛保护作用和更强疗效的流感疫苗。”
