蛋白质的形状在阿尔茨海默氏症的研究问题
有时候错误折叠的蛋白质。当这发生在人类的大脑,错误折叠蛋白质的堆积会导致神经退行性疾病如阿尔茨海默氏症,帕金森氏症和肌萎缩性侧索硬化症。
不作弊和错误折叠蛋白质的蓝色。有一个微妙的生态系统的生物化学和环境的相互作用,通常让他们扭曲,展开,再折起,做他们的工作,因为他们是为了。
然而,正如密西根科技大学的研究人员发表的一篇文章中探讨ACS的化学神经科学,即使是很小的改变可能会导致长期的后果。
为β淀粉样蛋白肽认为阿尔茨海默氏症的一个主要特征疫情。常见的化学改性在分子的特定位置蝴蝶效应导致蛋白质错误折叠、聚集和细胞毒性。
乙酰化作用和β淀粉样蛋白的毒性
Ashutosh女子,密歇根科技,化学副教授解释说,错误折叠蛋白质淀粉样β蛋白往往堆积,形成聚集,从而形成纤维的纤维或用过非晶的形状。
了解造成的不同的形状并评估其毒性,女子的团队观察乙酰化作用。
乙酰化是最常见的一种蛋白质进行化学修饰,但最少的研究而言,它如何影响β淀粉样蛋白的毒性。β淀粉样蛋白的蛋白质、赖氨酸乙酰化作用可以发生在两个网站:16,赖氨酸28。
研究小组发现,在赖氨酸乙酰化16导致无序聚合形成粘性但灵活的非晶态结构和显示高水平的毒性。他们还发现聚合显示较高的自由基的形成。
“没有人做了系统研究显示如果你乙醯化淀粉样β蛋白改变聚合的样子,然后改变其生物物理属性,因此毒性,”女子说。“我们要说的是,形状、粘性和弹性聚合的蛋白质结构可以发挥至关重要的作用在细胞毒性,也会影响毒性的机制。”
骨料和阿尔茨海默氏症
在阿尔茨海默氏症,这些聚集积聚在大脑的一部分影响记忆。这种疾病阿尔茨海默氏病组织报告是美国第六大死因和国家将花费大约3050亿美元在2020年。女子说,我们真正需要了解这种疾病是没有单一的原因,没有一个触发器,可能没有银弹,因为涉及的化学。
”这是一个微妙的变化在一个位置可以影响整个蛋白质的聚合,”女子说,并补充说τ乙酰化作用的影响,作为另一种蛋白质的聚合,已经远比β淀粉样蛋白的研究。此外,许多研究人员仍然认为错误折叠蛋白看起来某种方式成为问题,而其他错误折叠形式的问题。
女子同意一些蛋白质的变化是微妙的,比较挑剔的雪地轮胎的差异及其影响。雪地轮胎有更深层次的踏板和更灵活的材料处理冬季道路,但是很难指出在高速中这些特性。喜欢不同类型的轮胎,蛋白质形状可以出现在远处无法区分。
“这不是可以从远处看,它是一个触摸体验,”女子说。“我们必须询问这些属性。我们必须考虑这些结构从形态学和生物物理的角度更深入。”
当我们做,我们可以更好地理解错误折叠蛋白质的复杂性淀粉样蛋白β毒性会导致神经退行性疾病像阿尔茨海默氏症。
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