破坏大脑神经的有毒物质的解密结构

阿尔茨海默氏病（也称为痴呆症），由于神经元的变形和死亡以及帕金森氏病，记忆和认知功能逐渐下降，这会导致震颤阻碍正常运动，这是主要的神经退行性疾病。最近，Postech的一名研究团队确定了导致阿尔茨海默氏症和帕金森氏疾病一起发生的代理商的结构。

由Joon Won Park教授和博士学位领导的研究团队。Postech化学系的候选人Eun ji Shin研究了阿尔茨海默氏症重叠中发现的异弱者的表面结构疾病和帕金森氏病，使用原子力显微镜（AFM）揭示其结构身份。这项研究在最新一期的纳米字母。

众所周知，阿尔茨海默氏病和帕金森氏病的病理重叠与源自淀粉样蛋白β和α-突触核蛋白的异质 - 异构体的形成有关。但是，由于观察其结构的技术限制，很难研究治疗。

为此，研究人员使用AFM观察源自淀粉样蛋白β的异质 - 橄榄剂纳米凝集剂的表面特征，被称为阿尔茨海默氏病的生物标志物，被称为α-突触核蛋白，被称为α-核蛋白，被称为帕克森病的Biomarker of Parkinson's nisy of Parkinson's nisy of Parkinson's Panty's at the Parkinson's Distry。单分子水平。

当研究小组使用固定的抗体固定的四个AFM尖端进行调查，这些抗体识别每种肽的N末端或C末端时，都证实所有聚集体都是异性弱体。另外，就杂小剂而言，已经证实，识别肽末端的概率高于同型植物体的末端。

该结果表明，每种肽的末端比同类植物体具有更大的趋势位于杂极表面上，或者位于表面上的肽的末端具有更大的自由度。也就是说，可以确认肽比同弱者更宽松地包装在异质体中。

这项研究是第一个观察蛋白质障碍纳米聚集体的结构的研究，该研究使用四个AFM尖端的四倍映射以前从未识别出来。它是验证异弱物聚集的假设的实验理由。它也可以用于与阿尔茨海默氏症和帕金森氏症以外的各种神经退行性疾病的重叠现象有关的研究。

“到目前为止，还没有足够的方法来分析纳米聚集体，因此无法阐明异质骨料的结构认同，” Joon Won Park教授解释说。“由于本研究中开发的分析方法适用于其他淀粉样蛋白骨料，因此将有助于确定诸如阿尔茨海默氏病或​​疯牛病等疾病的原因。”

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